La digestion des protéines dans les intestins a pour effet de briser les liaisons peptidiques qui unissent les résidus d’acides aminés dans les chaînes polypeptidiques. Cela se produit dans l’estomac et le duodénum sous l’effet d’enzymes digestives, notamment des peptidases, dont la pepsine du suc gastrique et la trypsine et la chymotrypsine du pancréas sont les principales. Les acides aminés libérés par la digestion des protéines peuvent traverser la paroi intestinale et atteindre la circulation sanguine. D’autres protéines sont dégradées à l’intérieur même des cellules, libérant également les acides aminés qui les constituent.
Les acides aminés eux-mêmes sont dégradés au sein des cellules pour produire de l’énergie métabolique et divers métabolites susceptibles d’être utilisés à leur tour dans le foie pour synthétiser d’autres biomolécules, telles que des glucides pour les acides aminés glucoformateurs et des lipides pour les acides aminés lipoformateurs. Les acides aminés cétoformateurs, quant à eux, tendent à produire des corps cétoniques par cétogenèse. La production de glucose à partir de métabolites cellulaires est la néoglucogenèse, celle d’acides gras est la lipogenèse.
Les acides aminés qui ne peuvent être synthétisés par l’organisme et doivent être apportés par l’alimentation sont dits essentiels. Chez l’homme, ils sont au nombre de neuf (histidine, phénylalanine, leucine, valine, méthionine, isoleucine, thréonine, tryptophane et lysine). Les douze autres sont produits in vivo par le métabolisme des cellules. Certains régimes alimentaires ne permettent pas de synthétiser en quantité suffisante tous les acides aminés non essentiels, et certains d’entre eux doivent alors également être apportés par l’alimentation: l’arginine, la cystéine, le glutamate et la tyrosine.